Anatomie-Lexicon

Tripsinogenul

Definiție - Ce este Trypsinogen?

Trypsinogenul este precursorul inactiv, așa-numitul proenzimă, o enzimă făcută în pancreas, numită pancreas. Împreună cu secreția rămasă pancreatică, așa-numitul pancreas, proenzima trypsinogen este eliberată prin conductele pancreatice în duoden, parte a intestinului subțire. Aici are loc activarea la enzima trypsină.

Această enzimă se numește "hidrolază"este clasificat, adică este capabil să împartă conexiunile între aminoacizii individuali. Acest proces are loc în Intestinul subtire în schimb, care descompun proteinele care sunt ingerate prin alimente în fragmente mai mici de aminoacizi, ceea ce le permite să fie absorbite în organism.

Cum se face activarea la tripsină?

Activarea trypsinogenului la tripsină poate avea loc în două moduri diferite. În ambele moduri, activarea nu are loc în zona pancreasului sau a canalelor sale, ci doar în zona duodenului, o parte a intestinului subțire.

O altă enzimă este necesară pentru o posibilitate de activare la tripsină. Această enzimă este produsă în bordura periei, adică celulele superficiale ale duodenului. Se numeste Enteropeptidase sau enterokinază. Enzima este printre hidrolaze clasificate. Acest lucru înseamnă că aceștia pot cliva reversibil compușii aminoacizilor individuali, ceea ce conferă provenzinei trypsinogen structura sa, consumând molecule de apă. Când trypsinogenul este activat la trypsin, un lanț de șase aminoacizi, așa-numita hexapeptidă, este despărțit de proenzima trypsinogen în timp ce consumă apă. Acest lucru creează un lanț de aminoacizi scurtat în comparație cu anterior. Procesul se numește proteoliză limitată. Cu toate acestea, enzima este acum în forma sa activă și poate împărți lanțuri suplimentare de aminoacizi pentru a putea descompune și digera proteinele.
A doua variantă a activării trypsinogenului la tripsină este reprezentată de enzima deja activă trypsină. Trypsina nu numai că poate împărți proteinele străine în lanțuri de aminoacizi mai mici, dar poate și scurta proenzimele proprii ale corpului, cum ar fi trypsinogenul cu mai mulți aminoacizi. Trypsin îi place mai ales să se împartă după al șaselea aminoacid al trypsinogenului. Aceasta înseamnă că un hexapeptid este împărțit, ceea ce transformă trypsinogenul în forma sa activă, trypsina. Pe lângă trypsinogen, tripsina activă poate converti alte trei enzime care sunt importante pentru digestie în forma lor activă. Pentru activare sunt importanți și doi factori care nu sunt evident inițial. Pe de o parte, efectul de tripsină este deosebit de bun la o valoare ușor de bază a pH-ului de 7 până la 8, ceea ce înseamnă că trypsinogenul este din ce în ce mai activ. Pe de altă parte, trypsinogenul este eliberat în pancreas cu un inhibitor al tripsinei. Acest lucru previne activarea prematură în interiorul pancreasului și este descompus doar în duoden.

Unde se face trypsinogen?

Propsimina trypsinogen este formulată aproximativ în pancreas. Acest lucru se află peste abdomenul superior spre stânga stomacului. Pancreasul poate fi împărțit în două părți:

Dintre partea endocrina produce hormoni ca insulină pentru reglarea echilibrului de zahăr, care funcționează în interiorul organismului.
Dintre parte exocrinăcare constituie cea mai mare parte a pancreasului, produce pancreasul, care este proenzima Tripsinogenul și joacă un rol important în digestie.

De asemenea poti fi interesat de: Funcțiile pancreasului

Care sunt valorile normale?

Deoarece trypsinogenul este trecut în mod normal prin conductele pancreasului direct în intestinul subțire, de obicei nu există trypsinogen în sânge, ceea ce înseamnă că valorile normale se apropie de zero.

Dacă este cazul în care tripsinogenul este detectat în sânge, constatarea vorbește cu siguranță despre un proces patologic. Aici, de exemplu, vine una acută pancreatita și a Fibroză chistică în cauză. Trypsin este testat ca parte a screeningului nou-născutului.

Ce legătură are tripsinogenul cu fibroza chistică?

În fibroza chistică, numită și fibroză chistică, o mutație a genomului determină o modificare a compoziției secreției din glande, care eliberează secreția lor pe suprafața corpului, cum ar fi intestinul. Secreția devine semnificativ mai vâscoasă, ceea ce înseamnă că poate fi eliberat mai lent.

Acest lucru este deosebit de critic în cazul pancreasului. Datorită timpului de ședere mai lung în pasajele pancreasului, secreția are un efect crescut în interiorul organului. Deoarece trypsinogenul este de asemenea din ce în ce mai activat la tripsină, apare digestia propriului corp, ceea ce poate duce la pancreatită acută.

Mai multe informații despre acest subiect pot fi găsite aici: Fibroză chistică

Ce este tripsina?

Trypsina este o enzimă care provine dintr-un precursor inactiv, proenzima trypsinogen și joacă un rol important în digestia proteinelor. Prozimina trypsinogen provine din partea exocrină a pancreasului. Această proenzimă este activată în două moduri diferite. Pe de o parte, cu ajutorul enzimei enteropeptidază, se desparte un lanț de aminoacizi format din șase aminoacizi. Pe de altă parte, trypsin se poate activa singur. Tot aici, un lanț de aminoacizi format din șase aminoacizi este împărțit. Trypsina activă poate face și cele trei proenzime Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases și chimotripsonigen se transformă în cele trei enzime active prin împărțirea unui lanț de aminoacizi. Aceste trei enzime sunt de asemenea implicate în digestia proteinelor.

Trypsina este clasificată ca o enzimă din categoria hidrolaze clasificate. Aceasta înseamnă că pot împărți reversibil conexiunile între aminoacizi consumând apă. Capacitatea de a împărți lanțurile de aminoacizi atinge un maxim în pancreasul ușor de bază, cu valori de pH între 7 și 8. Această proprietate este esențială pentru procesul digestiv.

După enzimele din saliva gurii, tripsina reprezintă a doua etapă în clivajul proteinelor.Enzima nu clipește lanțul aminoacid al proteinelor din exterior, ci mai degrabă împarte întregul lanț în mai multe fragmente mici, care sunt apoi scurtate de alte enzime, astfel încât acestea să fie poate fi absorbit în organism prin mucoasa intestinală.

Mai multe informații găsiți aici: Trypsin

Ce se întâmplă cu o deficiență de tripsină?

Cu lipsa de tripsină, digestia proteinelor este perturbată. În cele ce urmează, mai puțini aminoacizi sunt absorbiți în organism. Deoarece unii aminoacizi sunt esențiali pentru corpul uman, deoarece nu pot fi produși nici prin modificarea aminoacizilor existenți, nici prin propria lor sinteză, simptomele de deficiență apar după ceva timp, care, dacă sunt lăsate netratate, pot avea consecințe grave.

În plus, se poate întâmpla ca depozitele de aminoacizi ai corpului, precum proteinele din mușchi, să fie utilizate, ceea ce duce la pierderea în greutate și scăderea rezistenței.

Deficitul de antitripsină alfa-1

Deficitul de antitripsină alfa-1 este adesea cauzat de un defect genetic. Alfa-1-antitripsina este o enzimă care inhibă alte enzime să lucreze. Enzimele care sunt inhibate în proces au în mod normal sarcina de a descompune proteinele, făcându-le să-și piardă funcția. Astfel, Alpha-1-Antitripsina poate fi de asemenea folosită ca Inhibitor de proteinaza sunt desemnate.

Enzimele care sunt inhibate de Alpha-1-Antitripsina apar în principal în procesele inflamatorii și sunt în principal Chimotripsină, trypsină, plasmină, elastază și Trombina.

Inhibarea elastazei are o importanță deosebită aici. De regulă, elastaza descompune elastina, care se găsește în principal în plămâni. Elastina este o proteină structurală care este responsabilă în mare măsură de elasticitatea plămânilor. Dacă lipsește inhibitori de elastază, cum ar fi alfa-1-antitripsină, acest lucru poate duce la creșterea activității elastazei în plămâni. Aici, ca oriunde altundeva în corp, elastaza descompune proteinele, dar acest lucru afectează propriul țesut al corpului în plămâni. Acest lucru duce la deteriorarea masivă a țesutului pulmonar, care restricționează inevitabil funcția pulmonară. Printre simptomele care apar din aceasta se numără Tuse, respirație scurtă și îngustarea căilor respiratorii. În plus, ficatul, care este responsabil în principal de producția de elastază, poate prezenta valori crescute ale ficatului și poate fi deteriorat în continuare de congestia biliară.

Mai multe informații găsiți aici: Deficitul de antitripsină alfa-1